Los experimentos sobre la actividad enzimática
Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones bioquímicas. Los catalizadores funcionan disminuyendo la energía de activación de las reacciones químicas, y las enzimas desempeñan un papel importante en los procesos bioquímicos en todos los organismos. La actividad enzimática se ve influida por muchos factores, tanto bióticos y abióticos. Los factores que afectan a la actividad de la enzima incluyen la temperatura, pH, concentración de sustrato y la concentración de enzima. La influencia de estos se puede observar en el laboratorio.
Video: Enzimas - Experimento
Todas las enzimas tienen una temperatura óptima a la que funcionan a la velocidad de reacción máxima. A medida que aumenta el movimiento molecular al aumentar la temperatura, las moléculas de enzimas se encuentran con las moléculas de sustrato más frecuentemente. Pero en un cierto punto, la temperatura creciente puede causar estructura de la enzima para desnaturalizar. La amilasa es una enzima que cataliza la descomposición del almidón. Se pueden medir los efectos de la temperatura sobre la actividad de la amilasa. Configurar una serie de tubos de ensayo mantenido a temperaturas variables y añadir una solución de almidón a cada uno. Añadir una solución de amilasa para cada uno. Deje que los tubos reposar durante 10 minutos y añadir yodo para probar la presencia de almidón en cada tubo. El yodo reacciona con el almidón restante y tomar un color púrpura oscuro.
Video: Experimento Enzimas (detergente encimatico)) Química - biología
pH es una expresión de la concentración de iones de hidrógeno en una solución. pH ácido o alcalino puede alterar la estructura tridimensional de una enzima, cambiando la forma del sitio activo y la prevención de la unión de la enzima al sustrato. Medir los efectos del pH sobre la actividad de la amilasa mediante la creación de una serie de tubos de ensayo con diferentes niveles de pH. Añadir una solución de amilasa para cada uno. Deje que los tubos reposar durante 10 minutos y se ponen a prueba con yodo.
Las reacciones bioquímicas pueden llevarse a cabo sin enzimas, pero lo harán muy lentamente. La velocidad de una reacción bioquímica es directamente proporcional a la cantidad de enzima presente. Si la enzima está presente en cantidades en exceso para el sustrato, la reacción procederá a la velocidad máxima. La catalasa es una enzima que cataliza la descomposición de peróxido de hidrógeno a oxígeno y agua. Se puede medir el efecto de la concentración de catalasa sobre la actividad de la catalasa mediante la adición de cantidades variables de levadura, un organismo que produce catalasa, a tubos de ensayo. A continuación, añadir la misma cantidad de peróxido de hidrógeno para cada tubo de ensayo. A continuación, medir la cantidad de gas oxígeno producido con una jeringa.
Video: Actividad 8. Enzimas en verduras
Video: Experimento sobre metabolismo(acción de las enzimas de la saliva "animada")
Las concentraciones de sustrato también influyen en la velocidad de reacción. A concentraciones de sustrato inferiores, la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de sustrato. Una vez que la concentración de sustrato excede de la concentración de enzima, no hay más sitios activos de enzimas para las moléculas de sustrato para unirse a. Se puede medir el efecto de la concentración de peróxido de hidrógeno sobre la actividad de la catalasa por adición de diferentes concentraciones de peróxido de hidrógeno para varios tubos de ensayo. Añadir la misma cantidad de levadura a cada tubo de ensayo, y medir la cantidad de gas oxígeno producido.
